�、笮脱a體受體（CR3)為由α、β兩條肽鏈以非共價鍵結合而構成的異二聚體糖蛋白，分子量分別為165kDa和95kDa。CR3屬于粘附分子整合素（integrin)家族中的成員，與淋巴細胞功能相關抗原-1（LFA-1)和CR4的結構極為相似，三者的β鏈完全相同（命名為CD18)，而α鏈則各不相同：LFA-1為CD11a、CR3為CD11b、CD4為CD11c，故CR3又稱為CD11b/CD18分子。CR3作為整合素家族中的成員，在炎癥反應中可介導中性粒細胞粘附于內皮細胞。在體外某些情況下，CR3還可表達能同膠原蛋白、ICAM-1和血纖維蛋白原相結合的部位。經(jīng)C5a刺激的吞噬細胞表達CR3和CR4可輕度增多，這有助于中性粒細胞粘附于血管內皮成為有粘附性細胞，由血管中游出至炎癥部位。感染部位的CR3可將吞噬細胞連接到帶有C3bi和/或β葡聚糖或LPS的細菌或酵母菌上，促進吞噬作用和呼吸爆發(fā)。另外，由于CR3最初是通過用Mac-1單克隆抗體的白細胞上發(fā)現(xiàn)的，因而也稱其為Mac-1抗原。CR3和CR4對固相的C3bi具有相似的結合特異性，二者均需要有二價的陽離子參與，并均可被EDTA所抑制。與CD4不同的是，CR3還具有能與細菌LPS和酵母菌細胞壁上β葡聚糖相結合的部位，也需2價陽離子參與。CR3分布于中性粒細胞、單核-巨噬細胞、嗜酸性粒細胞、NK細胞及細胞毒性T細胞和B細胞，其配體為C3bi。CR3的主要生物學活性是細胞粘附作用。它可促使效應細胞與靶細胞之間的密切接觸增強吞噬作用，因而在抗感染免疫中具有重要作用。CR3的缺陷可出現(xiàn)反復細菌性感染。另外，CR3可能還是HIV-1感染細胞的入口之一，并可與β葡聚糖結合、激活補體，以及與大腸桿菌、鼠傷寒沙門氏菌、LPS及脂質A等結合。因此，CR3似乎是一種可結合多種配體的分子。CR3的α鏈和β鏈由不同染色體上的基因所編碼。合成后在細胞膜裝配成完整的CR3。遺傳性CR3和CR4缺陷的病人，是因為編碼它們共同β鏈的基因有缺陷，但在細胞漿中仍可檢出正常α鏈的前體。
